Тропонин-тропомиозиновый комплекс

Молекулы тропонина и тропомиозина
Тропомиозин и тропониновый комплекс регулируют доступность актина для головок миозина. Это ключевой механизм регуляции сокращения в скелетных и сердечной мышцах.

Тропомиозин – это нитевидные белковые цепочки, лежащие на спирали актина поверх центров связывания с миозином, закрывая их. По одной цепочке на каждую из нитей фибрилярного актина.

Каждая такая цепочка тропомиозина состоит из множества молекул.
А каждая отдельная молекула представляет собой двойные перекрученные спирали, которые занимают участки по семь единиц глобулярного актина и взаимодействуют с одним тропониновым комплексом (иногда его называют просто - тропонин).

Таким образом, тропониновый комплекс расположен по всей длине тропомиозина через равные промежутки.
Регуляция тропонин-тропомиозинвым комплексом взаимодействие нитей актина и миозина
Состоит комплекс из трех белковых структур:
  • Тропонин Т – крепится на Тропомиозине, фиксируя на нем весь Тропониновый-комплекс.
  • Тропонин I – это Ингибитор. Он ингибирует (блокирует) смещение тропомиозина и открытие центров связывания на актине.
  • Тропонин С – связывает Са2+, через него запускается вся цепочка реакций.

Происходит это так: при повышении концентрации Са2+ в саркоплазме, Са2+ взаимодействует с Тропонином С, и это приводит к изменению формы всего тропонинового комплекса. Тропонины сдвигаются, смещая в сторону и тропомиозин.

Таким образом, центры связывания с миозином на актине открываются, и головки миозина получают возможность закрепиться. Начинается рабочий цикл сокращения.
Трехстадийная модель регуляции
Считается, что последующее присоединение головок миозина, механически отодвигает тропомиозин еще дальше от его положения покоя, чем связывание Ca2+ и смещение тропомиозина само по себе, И это облегчает прикрепление еще большего количества головок миозина к актину.

Таким образом, здесь выделяют три состояния: заблокированное, частично открытое и открытое.

Вообще, говоря о процессе разблокировки актина при поступлении ионов кальция, важно понимать, что кальция всегда выбрасывается больше чем достаточно. Он быстро связывается с тропонином и контактные участки на актине также быстро и полностью оказываются свободными.
Но такое быстрое и полное освобождение, если мышца до этого была полностью расслаблена, не дает столь же быстрого и полного присоединения головок миозина поскольку большинство из них находятся в «сложенном» состоянии. И на то, чтобы все головки раскрылись, чтобы замкнулось наибольшее количество мостиков и развивалась сила, нужно время.

Обратный процесс, расслабления мышцы, происходит при снижении концентрации Ca2+ в саркоплазме. Тропонин-тропомиозиновый комплекс смещается на прежнее место и вновь закрывает участки связывания актина с миозином. Миозин больше не может закрепиться и рабочий цикл прекращается.
Молекулярная реконструкция тропонин-тропомиозинового комплекса
Тропонин также известен тем, что в медицине он служит важным индикатором – его обнаруживают в крови при подтверждении диагноза инфаркта миокарда. Когда происходит активное разрушение сердечной мышцы, например, при инфаркте. Кардиомиоциты деградируют и их белки попадают в кровоток. Именно сердечные тропонин Т и тропонин I обнаруживают специальными тестами. Это хороший, чувствительный тест на подтверждение диагноза инфаркта миокарда.